text: 鐵鉬輔因子，有金屬鐵及鉬的輔因子。結構.鐵鉬輔因子是原子簇，可以看成兩部分團簇的組合：一部分Fe4S3團簇和另一部分MoFe3S3團簇。兩組子團簇透過三個硫光譜學分析最早證實了鐵鉬輔因子的幾何構型。其中Fe-S，Fe-Fe和Fe-Mo鍵長分別為2.32，2.64和2.73 Å。鐵鉬輔因子電子效能.從電子順磁共振結果可以發現鐵鉬輔因子的靜態有著s=3/2的自旋態。透過單電子還原鐵鉬輔因子顯示出電子順磁共振沉默。深入挖掘電子在蛋白質中的轉移過程可得到飛秒級輔因子更精確的動力學模型。DFT計算結果顯示了其氧化態為MoIV-2FeII-5FeIII-C4−-H+，但到目前為止沒有實驗資料可證實其確切氧化態。合成.FeMoco的生物合成過程複雜，需要幾個Nif基因產物，特別是nifS、nifQ、nifB、nifE、nifN、nifV、nifH、nifD和nifK之前排列成Fe7MoS9C簇，並在交付給MoFe蛋白之前重新排列。其他幾個因素也參與了生物合成，如NifV是向FeMoco提供高檸檬酸的高檸檬酸合酶。NifV是蛋白因子，可能參與了Mo的儲存和／或轉移。Fe蛋白是MoFe蛋白6的電子供體。這些生物合成因子經生化、光譜或結構分析證實有確切功能和序列。提純.將硝基酶離心沉澱到MoFe蛋白和Fe蛋白中分離出afo輔因子。用酸處理MoFe蛋白萃取出FeMo輔助因子。第一次萃取用N,N-二甲基甲醯胺，第二次用N-甲基甲醯胺和磷酸二鈉的混合物，最後離心沉澱。鑑定輔因子中心原子.在M-cluster合成中起直接作用的三種蛋白質是NifH、NifEN和NifB。NifB蛋白負責輔助因子的Fe-S核心的組裝；將兩組[4Fe-4S]簇縫合在一起的過程。NifB屬於SAM消去氫自由基來移動。推測的是，一個瞬態CH2·自由基形成，隨後合併到形成fe6-碳化物的金屬簇中。插入氮化酶後，間質碳仍與FeMo輔助因子相關，中心碳原子透過13C標記和脈衝EPR光譜檢測得到確認。除了EPR光譜外，x射線衍射法證實了FeMo輔助因子中間有一粒中心原子，x射線發射光譜研究表明中心原子是碳，這是由於2p1s碳－鐵躍遷。X射線晶體學表明雖然FeMo輔助因子不是以催化形式存在，但碳保持了結構剛性，有助描述氮化酶的反應。吸附態.底物附著在輔因子上的吸附位點尚未確認。認為離間隙碳最近的鐵原子參與底物活化，而末端鉬也可作為固氮的潛在位點。
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metadata: 鐵鉬輔因子
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