text: 淋巴球功能性抗原1超家族。 LFA-1對淋巴球的遷移很重要，能幫助淋巴球離開血流並進入組織。LFA-1亦能幫忙減緩中性球的流速好讓表皮細胞能抓住他們。 此外，LFA-1也參與細胞毒性T細胞的胞殺過程、粒細胞與單核細胞的抗體調節胞殺作用。自2007年起，已經發現了LFA-1的6個配體：、、ICAM-3、ICAM-4、ICAM-5和JAM-A 。最近顯示LFA-1與ICAM-1的互動能刺激T細胞分化的傳訊途徑。結構.LFA-1的結構是兩個非共價鍵結合的次單體組成的異二聚體醣蛋白。LFA-1的兩個次單體分別是α次單體與β次單體，α次單體一開始被命名為aL。活化.在非活化狀態下，LFA-1呈現彎曲狀構型，對ICAM的結合活性也很低，因為彎曲狀構型埋藏了MIDAS。趨化因子會刺激LFA-1的活化過程。LFA-1的活化過程起自胞內G蛋白Rap1的活化。Rap1協助解除LFA-1的α與β次單體間的束縛，導致半延伸狀態。這個構型改變會刺激蛋白質聚集並組成一活化複合體，這個活化複合體會再鬆動α與β次單體。化學趨化因子也會刺激β次單體上的類I蛋白質域，使β次單體上的MIDAS結合到α次單體上的I蛋白質域的穀氨酸。這個結合過程會使β次單體拉下I蛋白質體的7螺旋，暴露出α次單體上的MIDAS，以利結合。這會使LFA-1經歷構型改變至完整延伸狀態。這種活化LFA-1的過程被稱作｢inside-out｣傳訊，能使LFA-1藉由構型改變切換結合的親和力。發現.細胞黏附因子的早期發現包含使用單株抗體來抑制細胞黏附的過程，那些會與單株抗體結合的抗原被認為是細胞辨識過程中的重要分子。這些實驗產生了一個名詞：整合黏附素，描述這些蛋白質在細胞黏附過程及細胞外基質和細胞骨架的跨模互動作用中的整合角色。LFA-1這種白血球整合黏附素首先由Timothy Springer在1980年代於老鼠中發現。白血球黏附缺乏症.。CD11和CD18的低表現量也是LAD1的成因，CD11位在第16對染色體上而CD18在第21對上。
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